| Focus 1/1 | Contraintes environnementales et stress oxydant chez les plantes

Détoxication des hydroperoxides

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Diverses familles d’enzymes participent à la détoxication des Espèces réactives de l’Oxygène (ERO) et en particulier les hydroperoxydes.

Les superoxyde dismutases (SOD) catalysent la transformation de l’anion superoxyde O₂^•− en hydroperoxyde H₂O₂ caractérisées par le métal présent dans leur site actif. Elles ont été identifiées dans les chloroplastes (CuZn-SOD thylacoïdale, Fe-SOD stromatique), dans les mitochondries (Mn-SOD), dans les peroxysomes (CuZn-SOD) et dans le cytosol (CuZn-SOD).

Figure 1. Cycle Ascorbate-Glutathion ou Halliwell-Asada-Foyer. APX : Ascorbate péroxydase ; Asc : Ascorbate ; DHA : Déhydroascorbate ; DHAR : Déhydroascorbate réductase ; GR : Glutathion réductase ; GSH : Glutathion réduit ; GSSG : Glutathion oxydé ; MDHA : Monodéhydroascorbate ; MDHAR : Monodéhydroascorbate réductase. [Source : schéma de l’auteur]

Les catalases (CAT), surtout dans les peroxysomes et les glyoxysomes, peuvent aussi dismuter H₂O₂ en H₂O et O₂.

D’autres enzymes qui détoxifient l’hydroperoxyde H₂O₂ participent à des cycles impliquant ascorbate et glutathion comme le cycle ascorbate-glutathion (CAG) ou les enzymes de type rédoxines.

1. Cycle ascorbate-glutathion (CAG)

Le rôle essentiel de l’ascorbate et du glutathion résulte de leur participation au cycle ascorbate-glutathion (CAG), aussi appelé cycle Halliwell-Asada-Foyer, du nom des scientifiques qui l’ont identifié (Figure 1).

Figure 2. Systèmes de détoxication de l’hydropéroxyde H2O2. A. Système chloroplastique impliquant péroxyrédoxine et thiorédoxine et fonctionnant soit avec la ferrédoxine membranaire, soit avec le NADPH stromatique. B. Système cytosolique fonctionnant avec la péroxyrédoxine et le couple glutarédoxine/glutathion. Fd : Ferrédoxine ; FTR : Ferrédoxine thiorédoxine réductase ; GR : Glutathion réductase ; GRX : Glutarédoxine ; GSH : Glutathion réduit ; GSSG : Glutathion oxydé ; NTR : NADPH thiorédoxine réductase ; PRX : Péroxyrédoxine ; TRX : Thiorédoxine. [Source : schéma de l’auteur]

Ce mécanisme, qui inclut les enzymes ascorbate peroxydase (APX), monodéhydroascorbate réductase (MDHAR), déhydroascorbate réductase (DHAR) et glutathion réductase (GR), est présent dans les chloroplastes, le cytosol et les mitochondries. Le fonctionnement du cycle, qui détoxifie l’hydroperoxyde H₂O₂, dépend de la molécule réductrice NAD(P)H.

2. Détoxication par des enzymes de type rédoxines

Les rédoxines, thiorédoxines (TRX), glutarédoxines (GRX) et peroxyrédoxines (PRX), que l’on trouve dans les chloroplastes, les mitochondries et le cytosol, jouent un rôle important dans les processus de détoxication. La Figure 2 donne deux exemples de leur fonctionnement, l’un dans le chloroplaste avec l’association TRX/PRX (Figure 2A), l’autre dans le cytosol avec l’association GRX/Glutathion (Figure 2B). Dans le chloroplaste, deux systèmes thiorédoxine (TRX) et peroxyrédoxine (PRX) coexistent, l’un membranaire et impliquant la ferrédoxine du PSI, l’autre stromatique et impliquant le NADPH délivré lors des réactions photochimiques.